Ludwig-Maximilians-Universität München
print

Links und Funktionen
Sprachumschaltung

Navigationspfad


Inhaltsbereich

Wie sich molekulare Anstandsdamen verhalten

Strukturänderungen des Chaperons BiP entschlüsselt

München, 12.01.2011

 Proteine sind die „Arbeitspferde“ der Zelle. Ihre vielfältigen Funktionen können sie aber nur erfüllen, wenn sie in eine jeweils spezifische dreidimensionale Form gefaltet sind. Fehlgefaltete Proteine lagern sich oft ab und führen dann zu schweren Leiden, darunter Alzheimer, Parkinson und Chorea Huntington. Sogenannte Chaperone – eine Art molekularer „Anstandsdamen“ – helfen bereits bei der Proteinsynthese, derartige Defekte zu verhindern. Ein Forscherteam um Professor Don C. Lamb vom Department für Chemie der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München und Professor Johannes Buchner von der Technischen Universität München (TUM) ist nun der Frage nachgegangen, welche strukturellen Änderungen das wichtige Chaperon BiP im Detail durchläuft und wie es vom Co-Chaperon ERdJ3 beeinflusst wird, von der Bindung unterschiedlicher Substrate bis zu deren Ablösung. Dabei zeigte sich unter anderem, dass das Molekül aus zwei größeren Domänen besteht, die sich gegenseitig in ihrer Struktur und damit ihrer Funktion beeinflussen. Die Ergebnisse beruhen unter anderem auf hochkomplexen Untersuchungen mit FRET, einer Methode zur Messung von Nanoabständen in und zwischen Molekülen. (Nature Structural & Molecular Biologyonline, 9. Januar 2011)

 

Verantwortlich für den Inhalt: Kommunikation und Presse