Ludwig-Maximilians-Universität München
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Beschützer auf Abwegen

Ein ungleiches Prion-Paar lässt Neuronen sterben

München, 02.07.2008

Die Umfaltung des zellulären Prion-Proteins (PrPC) in eine pathologische, also krankmachende, Konformation (PrPSc) ist das charakteristische Merkmal verschiedener neurodegenerativer Leiden, etwa der Creutzfeldt-Jakob-Erkrankung beim Menschen, BSE bei Rindern oder Scrapie beim Schaf. Dabei akkumuliert PrPSc mit falscher dreidimensionaler Struktur und zerstört Nervengewebe. PrPC in seiner normalen Struktur schützt dagegen die Zellen vor Stress und hat möglicherweise noch andere, bisher unbekannte Funktionen. Ein internationales Forscherteam unter der Leitung von Professor Jörg Tatzelt von der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München zeigt nun online im „EMBO Journal“, dass die toxische Wirkung des fehlgefalteten Prion-Proteins nur in Zellen eintritt, die auch das normale Prion-Protein enthalten. Möglicherweise gehen die beiden Proteine eine Bindung ein und lösen dann als Komplex Zelltod aus. „Um die Zellen vor Stress schützen zu können, müssen aber auch zwei normale Prion-Proteine eine Verbindung eingehen und ein sogenanntes Dimer bilden“, berichtet Tatzelt. „Wir konnten zeigen, welche Proteindomänen für die Dimerisierung und die stressprotektive Aktivität nötig sind. Insgesamt könnten unsere Ergebnisse möglicherweise den Ansatzpunkt für Therapien von Prion-Erkrankungen liefern.“

Pressemitteilung

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