Ludwig-Maximilians-Universität München
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Ansteckung durch Prionproteine

Authentische Infektiosität experimentell erzeugter Partikel

München, 18.10.2006

Prionproteine können schwere neuronale Degenerationserkrankungen auslösen, wenn sie eine bestimmte dreidimensionale Struktur einnehmen. Nach vorherrschender Theorie sind diese Partikel infektiös, weil sie harmlose Prionproteine – die eine andere Struktur haben – dazu bringen, sich ebenfalls in die gefährliche Form zu falten. Proteine als alleinige Krankheitserreger waren ein bis dahin unbekanntes Konzept in der Biologie. Zweifel an dieser These tauchten wieder auf, als sich künstlich hergestellte, fehlgefaltete Prionproteine im Experiment als wenig infektiös erwiesen. Ein Forscherteam um Professor Hans Kretzschmar vom Zentrum für Neuropathologie und Prionforschung der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) widerlegt dies jetzt aber in den „Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS)”. Die Wissenschaftler schufen auf bestimmtem Trägermaterial missgefaltete Prionproteine, die sich im Versuch als ebenso infektiös erwiesen wie aus erkrankten Gehirnen gewonnene Prionen. Beide Varianten konnten harmlose Prionproteine zur Fehlfaltung anregen und bei gesunden Tieren Prionerkrankungen auslösen.

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