Ludwig-Maximilians-Universität München
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„Chemisch modifizierte Glycopeptidkonjugate für die Tumorimmuntherapie“

Antrittsvorlesung von Anja Hoffmann-Röder

München, 05.12.2011

Professor Anja Hoffmann-Röder hält am Dienstag, 6. Dezember, ihre Antrittsvorlesung an der LMU. Der Titel ihres Vortrags lautet „Chemisch modifizierte Glycopeptidkonjugate für die Tumorimmuntherapie“.

Anja Hoffmann-Röder ist seit Oktober vergangenen Jahres als Professorin für Organische Chemie am Department Chemie der LMU tätig. Geboren 1972, absolvierte sie nach dem Abitur eine Ausbildung zur Chemielaborantin bei der Degussa AG in Bonn. Unterstützt durch Stipendien der Fritz-ter-Meer-Stiftung und der Studienstiftung des Deutschen Volkes studierte sie Chemie an der Rheinischen Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn. Anschließend, in den Jahren von 1999 bis 2003, verfasste sie an der Universität Dortmund ihre Dissertation zum Thema „Von funktionalisierten alpha-Hydroxyallenen zu 2,5-Dihydrofuranen: Stereoselektive Synthesen mit Kupfer, Silber und Gold“. Forschungsaufenthalte führten sie in dieser Zeit an die Université de Genève, die Tohoku University in Sendai, Japan, und die LMU; unterstützt wurde sie von einem Doktoranden-Stipendium des Fonds der Chemischen Industrie. Von 2003 bis 2005 wirkte Anja Hoffmann-Röder als Postdoktorandin an der Eidgenössisch Technischen Hochschule Zürich (ETH), wobei sie im Rahmen des Emmy Noether-Programms mit einem Postdoktoranden-Stipendium der Deutschen Forschungsgemeinschaft gefördert wurde.

Seit 2005 arbeitete Professor Hoffmann-Röder als Nachwuchswissenschaftlerin an der Johannes Gutenberg-Universität Mainz; dort übernahm sie von 2006 an die Leitung der Emmy Noether-Nachwuchsgruppe „Biologisch aktive Glycopeptidkonjugate“. Seit Juni 2006 wirkte sie in Mainz zudem als Juniorprofessorin für Bioorganische Chemie. Dabei befasste sie sich insbesondere mit der Synthese von Analoga tumor-assoziierter Antigene für synthetische Krebsvakzine.

Anja Hoffmann-Röders Forschungsgebiet umfasst die Entwicklung und Synthese strukturell modifizierter Teilstrukturen von tumorassoziierten Mucin-ähnlichen Glycopeptid-Antigenen. „Vom Normalzustand abweichende Glycosylierungsmuster bei Proteinen und Lipiden lassen sich häufig mit spezifischen Krankheitsbildern, zum Beispiel Autoimmun- und Infektionskrankheiten sowie Krebserkrankungen, korrelieren“, erklärt die Wissenschaftlerin. „In immunologischer Hinsicht kommt dabei insbesondere solchen Glycokonjugaten ein gesteigertes Interesse zu, die spezifisch an der Oberfläche von Tumorzellen exprimiert werden und als tumorassoziierte Kohlenhydrat-Antigene zur Entwicklung von Krebsvakzinen als selektive Tumormarker dienen können.“

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